赖氨酸的甲基化润饰是一种广泛存在的蛋白质翻译后润饰方法，该润饰是以S-腺苷甲硫氨酸(SAM)为甲基供体，在甲基转移酶的催化下，将甲基基团转移至赖氨酸ε-氨基上，构成甲基化的赖氨酸。甲基化润饰并不改动氨基酸的电荷状况，但甲基化残基的体积和疏水性添加会影响蛋白质-蛋白质相互效果和蛋白质辨认，从而在细胞代谢等很多生物学进程中发挥重要的调控效果。尽管赖氨酸甲基化润饰与甲基转移酶最早都是在原核生物中被发现的，可是现在关于蓝细菌中的甲基转移酶仍知之甚少，发现并判定新的甲基转移酶及其效果底物将有利于对甲基化润饰的功用及其调控网络更全面、深化的了解。

　　中国科学院水生生物研讨所葛峰团队前期在蓝细菌中判定到270个甲基化润饰蛋白，这些蛋白在光合效果以及能量代谢通路中广泛散布（Genomics Proteomics Bioinformatics，2020:S1672-0229(18) 30224-9），但在蓝细菌中依然缺少对甲基转移酶的呈现判定和功用研讨。近期，该研讨团队对蓝细菌Synechocystissp. PCC 6803中一切或许的甲基转移酶进行呈现判定，经过体外甲基化反响并结合构建敲除株后的表型成果，发现了一个新的赖氨酸甲基转移酶cKMT1，该基因敲除后导致蓝细菌的光合效果进程遭到明显影响，提示cKMT1调控的底物蛋白甲基化润饰或许参加了蓝细菌的光合效果进程（图1）。

　　为了提醒蓝细菌甲基转移酶cKMT1的功用效果机制，该研讨团队运用了最新的4D非符号定量蛋白质组学技能，呈现判定到58个cKMT1调控的内源性靶标蛋白，包含藻胆蛋白、光呈现II、光呈现I、电子传递链的中心蛋白等，它们广泛的参加了光合呈现的能量传递和转化进程（图2）。

　　进一步功用试验依据成果得出，cKMT1可以与铁氧还蛋白(FNR)相互效果，并可以催化FNR的139位赖氨酸三甲基化和208位赖氨酸单甲基化润饰。根据结构模仿、分子对接以及动力学剖析发现，cKMT1的118位的组氨酸和第219位的酪氨酸可以与甲基化供体SAM构成安稳的氢键；经过点骤变试验证明，这两个位点对保持cKMT1蛋白酶活性方面发挥及其重要的效果（图3）。

　　该研讨还发现cKMT1经过催化FNR蛋白139位赖氨酸甲基化润饰，改动FNR的氧化还原酶活性，并影响光合电子传递进程，提醒了cKMT1调控底物蛋白的甲基化润饰并发挥功用的效果机制（图4）。该研讨初次完成了蓝细菌中甲基转移酶的呈现判定并发现了一个全新的甲基转移酶cKMT1，说明晰cKMT1在蓝细菌中的功用与调控机制，提出了甲基转移酶经过调控底物蛋白的甲基化润饰从而影响光合效果进程的机理，为说明蓝细菌的蛋白质翻译后润饰呈现在光合效果进程中的功用及其分子调控机制打下了根底。